Выше указывалось, что в слюне червя найдены некоторые другие белки, также мешающие крови сворачиваться. Однако они малочисленны и недостаточно активны, а потому являются, видимо, просто вспомогательными, тогда как основную работу выполняет гирудин. Биологическое значение данных антикоагулянтов в настоящее время еще нe до конца выяснено, также идет изучение их химических и фармакологических свойств.
Специалисты по молекулярной биологии и биоорганической химии утверждают, что предотвратить рост тромба сравнительно несложно. Гораздо сложнее вызвать его разжижение, особенно если этот тромб застарелый. Ферменты крови человека не всегда оказываются способными растворить уже сформировавшиеся белковые комочки.
Заменителем протеолитических препаратов нередко служит плазминоген. Это вещество содержится и в плазме человеческой крови, т. к. оно предшествует плазмину и ряду биохимических превращений ферментов-тромболитиков. Иначе говоря, плазминоген есть предшественник плазмина, что, к слову, указано в названии данного соединения (греч. "генезис" - происхождение, порождение). Введение плазминогена в организм человека способствует более интенсивной выработке в крови плазмина.
Медицинская пиявка действует более деликатно. Она не пользуется протеолитическими ферментами и даже содержит в своей слюне их ингибиторы: т. е. червь не только разрушает тромбы без использования протеолитиков, во и подавляет эти вещества. Подобная стратегия пищевого поведения вида, кажущаяся на первый взгляд странной, в действительности оправдана. Пиявке невыгодно смешение антикоагулянтов и растворителей фибрина.
Вместо последних в слюне червя содержится вещество с более мягким и тонким действием. Это вещество получило название дестабилазы. Фермент нельзя причислить к разрушителям, он в полном смысле слова представляет собой фактор, дестабилизирующий фибрин. Полимерный фибрин, образующий прочные волокна из каркаса уже сформировавшегося тромба, принято называть стабилизированным. Обычные разрушители белков, такие, как протеолитики, достигают деполимеризации и разложения белковой молекулы посредством расщепления пептидных связей между ее звеньями.
Дестабилаза аккуратно влияет на совершенно другие, ковалентные связи фибрина. Они получили обозначение изопептидных, что означает существующие наравне (равноценные) с пептидными. Изопептидные связи скрепляют боковые цепи глутамина и лизина.
Ранее уже упоминалось, что это химическое объединение было создано благодаря работе плазменного фермента трансглутаминазы. Трансглутаминазу и дестабилазу с полным основанием можно посчитать антиподами. Вместо того чтобы сокрушать сцементированный белок, дестабилаза лишает его стабильности, словно перерезая некоторые участки молекулы.
