Каждая клетка — животная, растительная, бактериальная, самая сложная или самая примитивная, характеризуется сложными химическими процессами. Важнейшей особенностью химических реакций, протекающих в клетке, является их каталитический характер. Биологическими катализаторами являются специализированные белки — ферменты, или энзимы.
Сотни реакций обмена веществ, которые происходят в клетке, идут при непосредственном участии ферментов. Вещество, которое связывается с ферментом для проведения химической реакции, называется субстратом. Ферменты активизируют субстрат, делают его доступным для проведения реакции. Ускоряя химические реакции, эти вещества в реакциях не расходуются. Они не влияют также и на природу конечных продуктов.
Из-за высокой скорости реакции небольшое количество фермента может катализировать превращение большого количества вещества, так как освобождение фермента каждый раз идет очень быстро.
Сравним скорость действия неорганических катализаторов и ферментов. Для гидролиза белка до аминокислот в лабораторных условиях необходимо в течение 10–15 ч кипятить белок с 20 %-ным раствором соляной кислоты. Если же к белку при комнатной температуре добавить несколько капель фермента трипсина или химотрипсина, то гидролиз закончится за 60–80 мин. Сопоставим условия этих двух реакций. Фермент действует в мягких условиях, а его скорость во много раз превышает скорость неорганических катализаторов.
Одним из наиболее важных отличий ферментов от неорганических катализаторов является их высокая специфичность к субстрату. Особенностью биокатализаторов является способность ускорять реакцию только с определенным субстратом или группой сходных по строению субстратов. Немецкий ученый Э. Фишер, исследуя эту удивительную избирательность ферментов, высказал предположение о наличии в их молекуле некоторого участка, структура которого строго соответствует структуре субстрата. Его выражение: «субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку» — определило одно из самых важных свойств ферментов — специфичность по отношению к субстрату.
Например, в организме животных и человека отсутствует фермент, расщепляющий целлюлозу, но крахмал и гликоген легко подвергаются гидролизу ферментом амилазой. Разница в строении этих углеводов состоит только в том, что молекула первого вещества состоит из остатков β-глюкозы, а молекулы двух других — из остатков а-глюкозы. Фермент амилаза действует на α-гликозидную связь в молекуле крахмала, гликогена, мальтозы, но не действует на β-гликозидную связь в целлюлозе.
